Identyfikacja syntetazy estrów etylowych kwasów tłuszczowych kwasów tłuszczowych z ludzkiego mięśnia sercowego jako transferazy S-glutationowej.

Nieoksydacyjny metabolizm alkoholu katalizowany przez syntazy estrów etylowych kwasów tłuszczowych (FAEE) może przyczyniać się do pozawątrobowego urazu spowodowanego nadużywaniem alkoholu. W odróżnieniu od syntazy FAEE mięśnia sercowego FAEE, z ludzkiego serca ma ona mniejszą syntazę (I) niż elaza z celulozy DEAE o przewodności 5 mS. Syntazę I oczyszczono 1,118-krotnie do homogenności przez sekwencyjną permeację żelową, oddziaływanie hydrofobowe i superszybkie chromatografie Superose-12 z białkiem. SDS-PAGE wykazał pojedynczy polipeptyd o masie cząsteczkowej 26 kDa i chromatografię żelową przepuszczalności wskazała masę cząsteczkową 52 kD dla aktywnego enzymu. Homogenna syntaza syntezy I katalizowała syntezę estru etylowego przy najwyższych szybkościach z nienasyconymi substratami oktadekanowego kwasu tłuszczowego. Skład aminokwasowy syntazy I był wysoce homologiczny do składu głównej syntazy ludzkiego mięśnia sercowego, ostatnio zidentyfikowanej jako kwaśna S-transferaza glutationowa (GSH). Przeciwciało skierowane przeciw jednorodnej głównej syntazie ludzkiego serca poddano reakcji krzyżowej z syntezą 26-kD I. Syntaza FAEE współ-chromatografowała z S-transferazą GSH na celulozie DEAE, Sephadex G-100 i agarozie S-heksyloglutationowym, a także prezentowana S-transferaza GSH aktywność w katalizowaniu koniugacji GSH z kancerogenami zawierającymi nitrobenzeny. Zatem ludzki miokardium zawiera szczyt satelitarny aktywności syntezy FAEE i jest to neutralna transfenazy S GSH.
[patrz też: olx węgrów, zaburzenie afektywne dwubiegunowe, windbot skrypty ]