Pobieranie pozakomórkowego enzymu przez nowy szlak jest główną determinantą poziomów katepsyny L w ludzkich makrofagach.

Mielomonocytowa linia komórek cytostatycznych (PMA), zróżnicowana wobec mielomonocytów, THP-1 i ludzkie makrofagi pęcherzykowe zawierają cysteinową proteinazę katepsynę L. Ten enzym jest syntetyzowany jako proenzym 43 kD i przetwarzany do postaci aktywnej 25 kD. Różnicowanie komórek THP-1 w obecności ludzkiej surowicy spowodowało zwiększenie wielkości przedziału wakuolarnego i nagromadzenie więcej 25-kD antygenu katepsyny L, w porównaniu z komórkami THP-1 zróżnicowanymi w obecności płodowej surowicy cielęcej. . Komórki hodowane w obu typach surowicy mają równoważny poziom mRNA katepsyny L. Eksperymenty znakowania metabolicznego wykazały równoważne tempo syntezy, przetwarzania do postaci aktywnej i utrzymywania się w obu warunkach hodowli. Zewnątrzkomórkowe źródło enzymu zostało udokumentowane za pomocą immunoblotu ludzkiej surowicy, która wykazała 25-kD antygenu katepsyny L; ponadto wykazaliśmy, że zarówno komórki THP-1, zróżnicowane w ludzkiej surowicy, jak i ludzkie makrofagi pęcherzykowe pobierają proenzym 43 kD i przetwarzają go do postaci 25 kD. Tak więc, ludzka surowica zawiera czynnik (czynniki), który indukuje zarówno wyraźny wzrost wielkości przedziału wakuolarnego w zróżnicowanych komórkach THP-1, jak i nową drogę, która jest odpowiedzialna za wychwyt i przetwarzanie pozakomórkowej katepsyny L. Aktywność tego szlak indukowalny jest głównym wyznacznikiem poziomów wewnątrzkomórkowej katepsyny L. Katepsyna L jest silną elastazą, a regulacja jej wychwytu i przetwarzania może odgrywać rolę w patogenezie procesów chorobowych charakteryzujących się zniszczeniem elastyny, takich jak rozedma płuc.
[przypisy: windbot skrypty, zapalenie okostnej objawy, zaburzenia somatyczne ]